Définition
Enzyme
Protéine qui accélère la vitesse d'une réaction biochimique sans être consommée par celle-ci.
Substrat
Molécule sur laquelle une enzyme agit pour catalyser une réaction.
Site actif
Région d'une enzyme où se fixe le substrat, permettant ainsi la catalyse de la réaction.
Catalyse
Augmentation de la vitesse d'une réaction chimique due à l'action d'une substance, appelée un catalyseur.
Inhibiteur enzymatique
Molécule qui réduit l'activité d'une enzyme en interagissant avec celle-ci.
Structure et fonction des enzymes
Les enzymes sont des protéines qui possèdent une structure tridimensionnelle spécifique. Cette structure est cruciale puisque le site actif de l'enzyme doit s'ajuster parfaitement avec le substrat pour que la réaction catalytique ait lieu. Les enzymes fonctionnent en abaissant l'énergie d'activation requise pour amorcer une réaction chimique, facilitant ainsi la conversion du substrat en produit.
Mécanisme d'action des enzymes
L'action enzymatique repose sur la reconnaissance et la liaison spécifique entre le site actif de l'enzyme et le substrat. Après s'être fixé au substrat, l'enzyme forme un complexe enzyme-substrat transitoire, ce qui stabilise l'état de transition et accélère la réaction chimique. Une fois la réaction terminée, les produits sont libérés, et l'enzyme est prête à interagir avec une nouvelle molécule de substrat.
Facteurs influençant l'activité enzymatique
Température et pH
L'activité enzymatique est influencée par des facteurs comme la température et le pH. Chaque enzyme possède une température et un pH optimaux à lesquels elle fonctionne le plus efficacement. Au-delà de ces limites, l'enzyme peut se dénaturer, perdant sa structure et, par conséquent, sa fonctionnalité.
Concentration de substrat
L'augmentation de la concentration de substrat accroît généralement la vitesse de réaction catalysée par une enzyme, jusqu'à un point de saturation où toutes les molécules enzymatiques sont occupées. Augmenter davantage la concentration de substrat n'augmentera pas la vitesse réactionnelle, car il n’y a pas assez d'enzymes pour traiter le surplus de substrat.
Inhibition enzymatique
Les inhibiteurs enzymatiques sont des molécules qui réduisent l'activité des enzymes. Ils peuvent être compétitifs, se liant au site actif en compétition avec le substrat, ou non compétitifs/en compétitifs, se liant à une autre partie de l'enzyme, modifiant la structure du site actif et réduisant l'affinité de l'enzyme pour le substrat.
A retenir :
Les enzymes sont des protéines essentielles qui catalysent les réactions biochimiques dans l'organisme. Leur efficacité dépend de leur structure tridimensionnelle, de la reconnaissance spécifique du substrat, et de plusieurs facteurs environnementaux comme la température et le pH. En outre, des molécules spécifiques appelées inhibiteurs peuvent moduler cette activité, ce qui a d'importants usages médicaux et biotechnologiques.
