Les enzymes allostériques sont des enzymes qui présentent une régulation allostérique. Cela signifie qu'elles possèdent un (ou plusieurs) site(s) régulateur(s) distincts du site actif, où des molécules appelées effecteurs (activateurs ou inhibiteurs allostériques) se fixent. Cette liaison modifie la conformation de l'enzyme et, par conséquent, son activité catalytique, pouvant l'augmenter ou la diminuer.

Le fonctionnement des enzymes allostériques repose sur le concept de changement de conformation. Lorsqu'un effecteur se fixe sur le site allostérique, l'enzyme subit un changement de forme qui affecte le site actif et modifie la capacité de l'enzyme à lier le substrat. Les enzymes allostériques agissent généralement dans des voies métaboliques clés et permettent une régulation fine des réactions biochimiques en réponse à des changements dans l'environnement cellulaire.

Les enzymes michaéliennes, ou enzymes de type Michaelis-Menten, suivent un modèle cinétique simple où la vitesse de réaction augmente avec la concentration en substrat jusqu'à atteindre une vitesse maximale. Elles ne présentent généralement pas de régulation allostérique et leur activité est modulée principalement par la concentration des substrats. En revanche, les enzymes allostériques ne suivent pas la cinétique de Michaelis-Menten. Elles montrent une courbe sigmoïde de la vitesse en fonction de la concentration en substrat, indiquant une transition coopérative entre différentes conformations de l'enzyme. Cette propriété leur permet de répondre de façon plus sensible aux variations de concentration des effecteurs et de mieux s'adapter aux besoins métaboliques de la cellule.