Post-Bac
1
1
le collagène
Histologie
Définition
Type I
dans les tissus conjonctifs ordinaires, dense, os, dentine
Type II
dans le cartilage
Type III = réticuline
dans la moelle osseuse, les ganglions, la rate, le foie
Type V
au niveau péricellulaire, dans le placenta
non fibrillaires : microfibrilles
Type IV
dans les mb basales
Type VI
associé aux fibres élastiques
Type VII
sous-épidermique dans les jonctions d'ancrage
morphologie indéterminée
Type VIII, IX, X
collagènes mineurs obtenus par extraction chimique
Définition
Type VIII, IX, X
collagènes mineurs obtenus par extraction chimique
- Chaque polypeptide : 338 triplets d'AA (Gly-X-Y) dont la répétition régulière est responsable de la spiralisation due à la richesse en proline et hydroxyproline : impliqués dans la stabilité, les liaisons et l'assemblage des fibres de collagène
- Formation du procollagène : 3 chaînes polypeptidiques assemblées en triple hélice sauf à leurs extrémités (télopeptides). Nature des 3 chaînes différents selon le type de collagène. Télopeptides : contribuent à rendre le procollagène soluble
- Sécrétion par le fibroblaste du procollagène dans l'espace extra cellulaire : clivage des télopeptides pour donner du tropocollagène insoluble qui forme des fibrilles
- Auto-agrégation des molécules de tropocollagène latéralement aux autres, en chevauchement par des liaisons covalences : formation de fibrilles pour former des fibres de collagène
- Liaison entre les fibrilles pour former des fibres de collagène
null
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le collagène
Histologie
Définition
Type I
dans les tissus conjonctifs ordinaires, dense, os, dentine
Type II
dans le cartilage
Type III = réticuline
dans la moelle osseuse, les ganglions, la rate, le foie
Type V
au niveau péricellulaire, dans le placenta
non fibrillaires : microfibrilles
Type IV
dans les mb basales
Type VI
associé aux fibres élastiques
Type VII
sous-épidermique dans les jonctions d'ancrage
morphologie indéterminée
Type VIII, IX, X
collagènes mineurs obtenus par extraction chimique
Définition
Type VIII, IX, X
collagènes mineurs obtenus par extraction chimique
- Chaque polypeptide : 338 triplets d'AA (Gly-X-Y) dont la répétition régulière est responsable de la spiralisation due à la richesse en proline et hydroxyproline : impliqués dans la stabilité, les liaisons et l'assemblage des fibres de collagène
- Formation du procollagène : 3 chaînes polypeptidiques assemblées en triple hélice sauf à leurs extrémités (télopeptides). Nature des 3 chaînes différents selon le type de collagène. Télopeptides : contribuent à rendre le procollagène soluble
- Sécrétion par le fibroblaste du procollagène dans l'espace extra cellulaire : clivage des télopeptides pour donner du tropocollagène insoluble qui forme des fibrilles
- Auto-agrégation des molécules de tropocollagène latéralement aux autres, en chevauchement par des liaisons covalences : formation de fibrilles pour former des fibres de collagène
- Liaison entre les fibrilles pour former des fibres de collagène
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