- Symptômes : Excès de gaz, gargouillis intestinaux, ballonnement crampes et diarrhée
- Symptômes expliqués par l'absence ou le non fonctionnement de l'enzyme Lactase
- La Lactase hydrolyse le lactose en glucose et galactose
Les enzymes, des molécules indispensables pour l'organisme
Problématique : Comment expliquer les symptômes de ces nourrissons atteints d'alactasie congénitale (LCD) ?
TP 1 :
Définition
1) Les caractéristique des enzymes
Définition
- Si la molécule de Lactase et absente ou ne fonctionne pas, le lactose arrive dans le microbiote intestinal sans être catalysé
A) Les enzymes, des biocatalyseurs
La lactase accélère la dissociation du lactose en glucose + galactose. C'est un catalyseur
A retenir :
Les enzymes :
- Accélèrent la réaction chimique lorsque le substrat est transformé en produit
- Retrouvés intactes après la réaction
- Agissent à faible concentration dans des conditions normales (Ph et °C) -->BIO

La réaction enzymatique
B) Nature d'une enzyme
Les protéines / enzymes sont une suite d'acide aminés reliés par des liaisons peptidiques. Cela forme une structure tridimensionnelle.
Et nous savons que chaque enzyme ne possède pas les mêmes successions d'acides aminés --> Différence de structure tridimensionnelle
C) La double spécificité des enzymes
Lorsque l'on donne une préparation à base de protéine de riz, les symptômes disparaissent car l'Amylase (enzyme de l'amidon) du nourrisson catalyse l'amidon (riz) en maltose et glucose via la maltase intestinale fonctionnelle.
Le glucose va donc être absorbé par les cellules du nourrissons et les symptômes vont disparaître.
- L'Amylase hydrolyse que l'amidon ---> spécifique à l'amidon
- La Lactase hydrolyse que le lactose ---> spécifique au lactose
- Spécificité de substrat
Définition
Une enzyme catalyse un seul type de réaction chimique sur leur substrat ---> Spécificité d'action
Mais comment expliquer cette double spécificité des enzymes à structure tridimensionnelle particulières ?
TP 2 :
On constate une imbrication étroite entre le substrat et l'enzyme ---> complexe enzyme-substrat. Il existe un site dans l'enzyme qui a une structure tridimensionnelle qui permet la fixation du substrat en forme complémentaire on pourrait comparer cela a une clé (substrat) et la serrure (enzyme).

2) La catalyse enzymatique
T = 1/2, c'est le temps de la transformation de la moitié de substrat, ou le temps de la formation de la moitié de la quantité de produits. La vitesse d'une réaction enzymatique est définie comme la quantité de substrat dégrade ou de produit formé.

Evolution de la concentration en produit au cour du temps pour une réaction catalysé par une enzyme et pour différents quantités de substrats
La représentation graphique ci-dessus prend la forme d'une hyperbole. Elle permet de voir que la réaction ralentit avec le temps et d'évaluer la vitesse initiale Vi pour comparer les enzymes.
Pour calculer Vi, on trace la tangente à partir de t = 0. La pente de la tangente à l'instant t (d[P] / dt ), c'est la vitesse initiale de la réaction enzymatique.
Lors de l'infléchissement de la courbe, la vitesse de la réaction diminue, à plus long therme, la concentration en produit attendra un plateau car la quantité de produit qui apparait dépend de la quantité de substrat introduit au début de l'expérience
A retenir :
La vitesse d'une réaction enzymatique est maximale au début et diminue ensuite au cours du temps au fur est a mesure que le substrat disparait
Avec le document 2, on constate que : A concentration initiale en substrat constante, la vitesse initiale de la réaction est proportionnelle à la concentration en enzyme
Pour interpréter l'existence de Vmax lors du plateau de saturation, on a supposé que l'action enzymatique ce déroule en deux étapes
- Enzyme s'associe transitoirement au substrat ---> complexe enzyme-substrat.
- Réaction catalytique au seins du complexe avec transformation du substrat en produit (P) qui, une fois formés, se détache de l'enzyme qui est intacte et prête a catalyser une nouvelle réaction.
A retenir :
L'association de l'enzyme et du substrat est réversible et réalisé par des liaisons faibles et pas des liaisons covalentes

Test

Test 2
Lorsque le substrat se positionne, la structure de l'enzyme change de conformation (la structure se modifie), cela permet la réaction catalytique.
Suite a un TP, on constate que le nourrisson atteint possède de la lactase mais non fonctionnelle :
La lactase du nourrisson atteint possède1389 acides aminés tandis que pour le nourrisson sain, la lactase possède 1927 acides aminés.
Donc, la lactase du nourrisson atteint est constitué de moins d'acides aminés.
Le racourcicement de la protéine lactase est a l'origine de son disfonctionnement --> modification de sa structure et ne reconnait pas le lactose come substrat
A retenir :
La structure de l'enzyme forme un site actif qui interagit entre l'enzyme et le substrat. C'est l'arrangement de l succession d'acides amines qui permettent le bon fonctionnement de l'enzyme.
Le site actif d'une enzyme est compose de :
- Site de fixation/.reconnaissance ---> acides aminés qui intervienne dans la spécificité de substrat.
- Un site catalytique qui implique deux ou trois acides amines; la ou se réalise la réaction chimique ---> spécificité d'action.
