Prot = renouvell permanence par process biochimique consommant de l’E et associant synthèse et catabolisme prot (Maintient masse prot corporelle = Equilibre synthèse + catabolime prot )

Prot = Azote + 20AA + liaison peptidique

Séquence= struct primaire / Conformation espace = struct secondaire + tertiaire / Association différente chaine peptidique = struc quaternaire

• 50AA = Peptide
• Différente fct : Structure ( collagène), transport (albumine), immunitaire (immunoglobine )

Renouvellement proteiques :

Prot participent façon très variable au renouvel prot global en fct de : ● Importance quant prot considérée et à ce titre les organes les + import sont le muscle, l’intestin, le foie, peau ● Rapidité du renouvellement de chaque prot considérée individuellement. ( Rapidité très variable )

Variation renouvellement proteiques :

● Age ● Etat nutritionel ● Etat pathologique

Finalité du renouvellement :

● Meilleure adaptation aux différent circonstances nutritionnelles et physiopathologiques. ● Elimination de prot vieillies ne pouvant plus remplir leurs fct physio. ● Reco immunitaire par la géné de peptides important.

Pénétration intracellulaire des AA libre à partir de transporteur : ● transporteur AA neutres ● transporteur AA basiques ( lysine )● transporteur AA dicarboxyliques ● transporteur imino acides ( proline )

Aminoacyl-ARNt : ● Précurseur de la synthèse protéique et de taille extrêmement réduite. ● Avant d’être utilisé pour la synthèse protéique, un acide aminé doit être « chargé » par un ARNt sous l’influence d’une aminoacyl-ARNt synthétase. ( vingt aminoacyl-ARNt synthétases )

Synthèse prot :

Transcription de l’ADN en ARNm en peptide : initiation puis élongation, terminaison par l’ARN polymérase.

Traduction de l’ARNm en un peptide :

Maturation : multiples phénomènes post-traductionnels qui vont permettre d’obtenir une protéine fonctionnelle à partir du peptide détaché de l’ARNm. Prot peut rester intracellulaire ou exportée vers d’autres tissus suivant alors la voie sécrétoire du réticulum endoplasmique puis de l’appareil de Golgi.

Au cours de différentes étapes à l'intérieur de la cellule protéines subit différentes modifications :

● acquisition des structures secondaires, tertiaires et quaternaires ● glycosylation ● coupures de pré-protéines pour arriver à la forme fonctionnelle ● modifications de certains acides aminés ● l’absence acide aminé suffit à ralentir, voire à bloquer l’ensemble des synthèses protéiques ● la synthèse protéique = quantité importante d’énergie

Dégradation irréversible AA :

● Désamination : Etape initiale de l’oxydation de la plupart des AA est le transfert réversible du groupement alpha-aminé sur l’alpha-cétoglutarate, produisant l’acide alpha-cétonique 

● Élimination de l’azote : glutamate converti en glutamine qui permet le transfert de l’ammoniac sous forme neutre entre les différents organes.

Destinée des radicaux carbonés des AA :

● il peut être réaminé soit en AA idd, soit en un autre AA après modif conduisant alors à la synthèse AA nn essentiels.

● Irréversiblement détruit et fournir de E, ses carbones étant incorporés dans d’autres substrats énergétiques, (glucose ou corps cétoniques ) Tous les AA sont néoglucogéniques 

AA précurseur de composé actif :

● Phénylalamine et tyrosine ( précurseur hormone tyroidien )

Jusqu'au céto acide possibilité de "remonter aux AA par réamination. Etape oxydation = irréversible

La protéolyse est la dégrad des prots soit par des enzyme spécifique( peptidase ) ou degrad intracellulaire. Elle sert à éliminer les AA endomagé, dans le cadre du catabolisme prot

La protéolyse peut être inhibée par les inhibiteurs de protéases | Un hydrolysat de protéines en polypeptides ou AA + petit | Un pH bas ou une t° élevée peuvent également provoquer une protéolyse. | Chez les eucaryotes ● lysosome

Classement suivant localisation :

● Protéolyse intracellulaire ou dégrad intracellulaire : ( Dégrad prot C ds protéasome | prot absorbé par phagocytose )

● Protéolyze extracellulaire : ( Dégrad prot matrice extra Cellulaire par protéase sécérét ou liée à la membrane au niveau de la cellule | Degrad prot ingéré par aliment ds le tragus gastro intestinal via des protéase synthétisé dans l'estomac )

Fct biologique :

●Protéolyse = dernière vie hydrolique prot ●Peptide libéré durant protéolyse peuvent être réutilisé pour la biosynthèse des prots ou utilisés pour générer E au cours de la dégrad biochimie après avoir été décomposé en AA individuel ●Orga utilise la prct pour fabriquer des peptides par la modif pont trad

Apport alimentation : Dénaturation par :(HCl-, digestion enzyme par pepsine et enzyme pancréatique, carboxypeptidase ) libérant des AA et tripeptides qui sont absorbé au niveau des viscosité

Régulation hormonale :

● Les hormones peuvent être anabolisantes (favorisant le gain protéique) ou catabolisantes (favorisant la perte protéique). ● Insuline : Hormone anabolisante indispensable au gain protéique et à la croissance. ● L’hormone de croissance : Elle est anabolisante essentiellement par un effet stimulant de la synthèse protéique agissant directement et par l’intermédiaire des facteurs de croissance (IGF1). ● Les cytokines (TNF, interleukines) : Elles sont catabolisantes au niveau du muscle. Leurs effets varient selon les cytokines et les tissus.

Régulation nutritionelle :

-Par les substrats : AA stimule synthèse prot

-Substrat énergétique : apport énergétique suffisant est indispensable au maintien d’un bilan azoté neutre ou positif

Mécanisme complémentaire : ● renouvellement protéique (synthèse mais aussi protéolyse) est un consommateur d’énergie important ● AA + glucose en compèt au niveau de l'oxydation mythocondriale ● certains substrats peuvent avoir un effet spécifique d’activation des enzymes de dégradation des acides aminés ● Sub-énergetique agissent par intermédiare d'hormone particulier

État nutritionelle :

● État nourrit (3/8h) : Bilan + Oxydation des AA ds muscle (pour AA branchés) et surtout ds le foie, augmente massivement ce qui correspond à un azote urinaire élevé. Cette aug est prop aux apports prot et correspond pour l’orga à un moyen d’éliminer les AA excédentaires.

● État post absorbif (12/18h) : la synthèse, la protéolyse et l’oxydation sont à leur niveau basal, la protéolyse étant légèrement supérieure à la synthèse et l’organisme étant donc en bilan - . Ce niveau basal de renouvellement prot dépend des apports prot des jours précédant, il est accéléré en cas d’apports importants, réduit en cas d’apports faibles. Au niveau tissulaire, le muscle est un producteur net d'AA en quantité modérée. 

● État jeune-court(2/3jours) : De multiples modif hormonales (diminution de l’insulinémie) et des métabo (augmentation de la néoglucogénèse, de la lipolyse puis de la cétogénèse) vont survenir. Lors du jeûne court, la bilan azoté est initialement fortement négatif avec des pertesazotées importantes. À cette phase, la protéolyse est élevée, le muscle fournissant des AA pour la néo-glucogénèse et la synthèse protéique diminue lentement. 

● Jeune long : Excrétion azotée va diminuer pour se stabiliser aux environs de 50 mg/kg/jour, ce qui constitue les pertes azotées obligatoires. La protéolyse reste bien sûr supérieure à la synthèse (d’où le bilan négatif) mais, globalement le renouvellement protéique tend à diminuer avec des valeurs de protéolyse qui sont rapidement inférieures à ce qu’elles sont à l’état post absorptif.