I. GÉNERALITÉS

Acide aminé sera abrégé par AA

Un Acide aminé (AA) est une petite molécule organique avec :

• 1 squelette carboné

• 1 chaîne latérale R : caractérise l’AA selon la taille, charge, polarité, hydrophobicité, réactivité chimique, aliphatique ou aromatique.

• 2 fonctions: amine primaire (NH2) et acide carboxylique (COOH) portées par le carbone α. (ATTENTION : Sauf la proline qui possède une fonction amine secondaire).

Ils ne sont pas définis par leur participation à la formation d’une protéine mais par leur structure. Les acides aminés « protéinogènes » sont les éléments de base des protéines : macromolécules constituées d'enchaînements non ramifiés d'acides aminés, réunis par des liaisons peptidiques...

Ils sont à l’origine de la forme et de la fonction des protéines.

Les acides aminés ont également de nombreuses autres fonctions. Au niveau de la structure des cellules (protéines), du métabolisme (rôle énergétique ou métabolique) et également au niveau fonctionnel (propriétés biologiques particulières de certains AA sous forme libre).

Remarque : Il existe aussi des acides β, γ-aminé mais non protéinogènes.

La dénomination α, β ou γ dépend du carbone sur lequel est fixé le groupe NH2.

On retrouve environ 300 AA présents à l’état libre dans la nature. Ces AA ont des rôles multiples :

- Structural : composants des protéines

- Énergétique : substrats énergétiques comme le glucose, les acides gras et les corps cétoniques

- Métabolique: acteurs de voies métaboliques importantes (méthylation, transamination) et précurseurs plus ou moins directs de molécules d’intérêt biologique

- Fonctionnel : rôles biologiques spécifiques

Exemple du β-alanine dans l’acide pantothénique (vit B5) = précurseur du coenzyme A

D’un point de vue configurationnel, la présence d’un carbone asymétrique ( sauf chez la glycine R=H) fait qu’il y a 2 énantiomères possibles, non superposables (images en miroir). On parle d’isomères L et D. Les AA naturels sont majoritairement de la série L ! On retrouve tout de même certains AA de la série D également utilisés par notre organisme ex : D-Sérine !

Les AA sont des molécules chirales qui dévient le plan de la lumière polarisée : ce sont des molécules optiquement actives, elles peuvent être lévogyres (dévient la lumière vers la gauche) ou Dextrogyres (dévient la lumière vers la droite). : Lévogyres et Dextrogyres n’ont pas de lien avec la série L ou D.

Dans la cellule les AA peuvent être à l’état libre ou de biopolymères (peptides ou protéines). Ils existent 3 différentes catégories d’AA :

- AA étant dans les protéines = protéinogènes: Capables de participer in vivo à la synthèse de ces protéines: Ce sont à la fois des constituants des protéines et des précurseurs de métabolites de composé biochimiques variés.

o On compte 22 AA protéinogènes dont :

▪ 20 AA standards encodés directement par un codon de l’ADN nucléaire. Exemple : ➢ Tryptophane est un précurseur de sérotonine (neurotransmetteur)

➢ Tyrosine est précurseur de Dopamine, Adrénaline, Noradrénaline (catécholamines, neurotransmetteur / hormones)

▪ 2 AA rares. Les AA rares sont codés par des codons qui correspondent à des codons stop habituellement, mais si on a la présence d’une séquence d’insertion particulière dans la chaine polypeptidique alors on pourra obtenir :

➢ la Sélénocystéine (atome sélénium) -dérivé métaboliquement de la sérine. Sélénoprotéines (enzymes de la classe des oxydoréductases) chez eucaryotes et bactéries

➢ la Pyrrolysine (uniquement chez les archées).

➢ - AA étant dans les protéines uniquement après leur biosynthèse : Ils ne se forment qu'après incorporation d’un autre acide aminé et modification chimique (modification post-traductionnelle). Ils ne sont PAS protéinogènes.

➢ La carboxylation de l’acide glutamique en acide γ-carboxyglutamique est souvent retrouvée dans les facteurs de coagulation, ce qui permet d’accroitre la fixation du Ca2+

➢ Hydroxylation de la proline →Hydroxyproline, essentiel au niveau des molécules de collagène et à la cohésion du tissu conjonctif.

- AA n'existants qu'à l'état libre :

➢ Neurotransmetteurs : • Histamine (dérivé de l’histidine), obtenue par décarboxylation de l’histidine (via histidine décarboxylase). C’est un médiateur chimique des systèmes immunitaires.

• Sérotonine (dérivé du tryptophane)

• Acide γ-aminobutyrique = GABA (dérivé de l’acide glutamique suite à sa décarboxylation via glutamate décarboxylase).

➢ Hormones : Les catécholamines, neurotransmetteurs du SNC : adrénaline, noradrénaline et dopamine (dérivés de la tyrosine).

➢ Précurseurs métaboliques :

• Citrulline : C’est un intermédiaire du cycle de l’urée et un précurseur de l’arginine.

• Sarcosine : C’est un précurseur de la glycine.

➢ Intermédiaires métaboliques :

• Ornithine (intermédiaire du cycle de l’urée). Sert à la dégradation des acides aminés.

• Homocystéine (intermédiaire du catabolisme de l’arginine, métabolisme de la méthionine).

• Homosérine (intermédiaire du métabolisme de la méthionine, isoleucine et thréonine).

Structure : Les AA peuvent être représentés en 3D : 1 atome = 1 sphère de volume et de couleur caractéristique.

II. LES AA PROTÉINOGÈNES

II.A. LES ACIDES AMINES COURANTS

Classification : Selon chaîne latérale R :

R apolaire Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro, Gly

polaire non chargé Ser, Thr, Asn, Gln, Cys, Tyr

R polaire basique Arg, Lys, His

polaire acide Asp, Glu

Faible hydrophobie Cys, Tyr : faible hydrophilie

Les AA essentiels :

- Leur synthèse n’est PAS possible par l’organisme (ou insuffisante) : doivent être apportés par l’alimentation. (Il est possible qu’une pathologie rende un AA non essentiel en AA essentiel) :

- Certains AA sont dit « semi-essentiels » car seuls les nourrissons et les femmes enceintes ont besoin d’un apport exogène.

ESSENTIELS Leucine, Thréonine, Lysine, Tryptophane, Phénylalanine, Valine, Méthionine, Isoleucine, Histidine,

SEMI-ESSENTIELS Arginine

- Pour les non essentiels, leur biosynthèse se fait à partir d’AA essentiels, d’intermédiaires métaboliques ou d’autres AA non essentiels

1. Les AA à chaîne aliphatique non ramifiée apolaire

• Glycine (Gly, G)

- Le plus petit AA : 57 Dalton

- Pas de carbone asymétrique → pas de pouvoir rotatoire

- Peut être formé à partir de la sérine grâce à la sérine hydroxy méthyltransférase

- Précurseur de nombreuses molécules : porphyrine (cofacteur enzyme du cytochrome), glutathion (réduction des radicaux libres), créatine (foie).

- A l’état libre : neurotransmetteur du SNC

- Non essentiel

- Apolaire R= Simplement un H

• Alanine (Ala A)

- 2è plus petit AA

- Synthétisé à partir du pyruvate et Acide Glutamique (Glutamate) par transamination via l’aminotransférase dans les cellules musculaires

- Source de pyruvate dans le foie (rôle clef dans la néoglucogenèse)

- Intervient dans le cycle de Felig : l’alanine rapporte au foie du carbone pour former du glucose.

- Non essentiel

- Apolaire

Groupement méthyle

2. Les AA à chaîne aliphatique ramifiée apolaire :

Les AA ramifiés et leurs métabolites possèdent des rôles biologiques liés au métabolisme énergétique.

• Valine (Val, V)

Groupement isopropyle

• Leucine (Leu, L)

Groupement isobutyl

• Isoleucine (Ile, I)

Groupement butyle secondaire

3. AA à azote intra-cyclique apolaire :

• Proline (Pro, P)

Noyau pyrrolidique (tétrahydropyrrole)

- Seul AA avec une fonction amine secondaire (cyclique) :

- AA aliphatique cyclique avec le carbone α inclus dans le cycle. Cette structure lui confère une rigidité et des propriétés chimiques différentes :

o Incapacité de former des liaisons hydrogènes

o Incapacité de former des structures secondaires (par déstabilisation des hélice α, feuillets β).

- Cible de modifications post traductionnelles : hydroxylation (ajout d’un groupement -OH) par la prolyl hydroxylase pour former la 4-hydroxyproline en présence de vitamine C (= acide ascorbique=ascorbate), (L’hydroxylation peut aussi se faire en position 3 de la proline).

- La 4-hydroxyproline possède un rôle important dans la résistance de la triple hélice de collagène.

- Il se forme des liaisons covalentes (ou hydrogène) dans la triple hélice de collagène par les hydroxyprolines qui interagissent (réaction d’aldolisation) → Rigidité du collagène.

- Non essentiel

- Apolaire

SCORBUT : C’est la perte de la stabilité du collagène donc la fragilisation du tissu conjonctif suite à un déficit en vitamine C entrainant une absence d’oxydation du Fe2+ en Fe3+ → la prolyl hydroxylase ne fonctionne plus → Carence en 4-hydroxyproline → scorbut qui se caractérise par différents symptômes :

o Asthénie

o Œdème inflammatoire et hémorragique des gencives

o Œdèmes distaux et douleurs articulaires des membres

o Manque de collagène donc manque de soutien des tissus

o Ecchymoses et retard à la cicatrisation

o Douleurs osseuses

o Dyspénie violente au moindre effort 

4. AA aromatiques :

• Phénylalanine (Phe,F)

Noyau benzène

- Absorbe dans les UV à 257 nm

- Précurseur de la tyrosine par la phénylalanine hydroxylase. →Un dysfonctionnement génétique de cette enzyme est à l’origine de la phénylcétonurie.

- Précurseur des catécholamines (noradrénaline et adrénaline)

- Précurseur de la mélanine (pigment)

- Essentiel

- Apolaire

• Tryptophane (Trp,W)

- Le plus gros AA : 186 Da

- Précurseur de la mélatonine (hormone du sommeil), du nicotinamide (constituant du NAD : coE d’oxydoréduction, transport d’électrons, rôle dans l’initiation de la chaine respiratoire suite au cycle de Krebs) et de la sérotonine (neurotransmetteur, hormone du bonheur) qui donne elle-même la mélatonine.

- Rentre dans la voie Kynurénine : pour la production de NAD+ .

- Essentiel

- Apolaire

Noyau indole (=benzène+pyrrole)

• Tyrosine (Tyr,Y)

- Ionisable mais non ionisé à pH physiologique

- Absorbe dans les UV à 275nm

- Formée à partir de la phénylalanine par hydroxylation via une enzyme : la phénylalanine hydroxylase

- Précurseur : Des catécholamines (dopamine, noradrénaline, adrénaline, DOPA) via l’action d’une tyrosine hydroxylase, De la mélanine, Des hormones thyroïdiennes T3 et T4. (T4 donne T3)

- Groupement hydroxyle (-OH) phosphorylable par une Tyrosine Kinase.

- L’action de la tyrosine dépend de l’organe dans lequel elle se trouve (synthèse d’hormones thyroïdiennes, mélanine ou catécholamines)

- Si tyrosinase affectée (enzyme formant la DOPA à partir de la tyrosine dans les mélanocytes) →pas de production de mélanine → albinisme.

- Des mutations génétiques dans les gènes codant pour la phénylalanine hydroxylase engendre une maladie : La phénylcétonurie.

- Non Essentiel

Noyau phénol (=noyau benzène+ fonction alcool)

Phénylcétonurie :

- Plus fréquente des pathologies de notre métabolisme

- Pathologie autosomique récessive touchant 1 enfant sur 16 000 (mais 1 personne sur 63 est hétérozygote) 60% des personnes ont une anomalie du gène codant cette enzyme.

- Pathologie due à un déficit en phénylalanine-hydroxylase (dysfonctionnement génétique) ➢ Arrêt de la transformation de Phe en Tyr, accumulation de Phe dans le sang va se transformer en acide phényl-pyruvique : Toxique pour le SNC ➢ Maladie très sévère : test dès 72h de vie sur les nouveaux nés (dépistage au test de Guthrie) ➢ En cas de phénylcétonurie, la tyrosine peut devenir essentielle car elle n’est plus métabolisée par l’organisme ou pas assez

5. AA hydroxylés polaires :

• Sérine (Ser, S)

- Homologue hydroxylé de l’alanine

- Synthèse à partir du 3-phosphoglycérate

- Groupement -OH phosphorylable par une sérine-thréonine kinase

- Cible de O-glycosylation sur -OH

- Non essentiel

- Polaire

Fonction alcool primaire

• Thréonine (Thr, T)

Homologue hydroxylé de la valine

Groupement -OH phosphorylable par une sérine-thréonine kinase

Cible de O-glycosylation sur -OH

Possède 2 carbones asymétriques

Essentiel

Polaire

Fonction alcool secondaire

Les O-glycosylations consistent à la liaison covalente d’un glucide sur la chaine polypeptidique. →Ce type de modification se fait au niveau de l’appareil de Golgi.

6. AA soufrés :

• Cystéine (Cys, C)

- Ionisable mais non ionisé à pH physiologique.

- Formé à partir de la méthionine chez l’homme

- Formation des ponts disulfures (S-S): 2 cystéines se dimérisent par oxydation de la fonction thiol pour former une cystine (en présence d’O2).

- Non essentiel

- Polaire (peu)

Fonction thiol, groupement sulfhydryle

Les ponts S-S :

- Liaison covalente influençant la structure 3D de la protéine donc sa fonction.

- Retrouvés dans de nombreux peptides et protéines (intra ou inter-caténaires : Ig, insuline…)

- Retrouvés essentiellement dans les protéines extracellulaires ou dans la partie extracellulaire des protéines transmembranaires car le milieu intracellulaire est réducteur donc contraire à l’oxydation.

- Retrouvés dans de nombreux peptides et protéines

- Le ß-mercapto-éthanol, le DTT permettent de réduire les ponts disulfures ainsi que le cytoplasme (environnement réducteur).

• Méthionine (Met, M)

- Codée par AUG (codon start) en N-Ter de chaque protéine (elle est donc le premier AA des séquences protéiques), elle est ensuite clivée par la méthionine amino-peptidase (donc elle est souvent absente de la protéine finale).

- Donneur le plus important de groupement méthyl à l’état libre grâce à la S-adénosyl méthionine (SAM) pour permettre la méthylation de l’ADN, de l’ARN et de protéines.

- Peut participer à la formation de la cystéine.

- Ne forme PAS de ponts disulfures.

- Retrouvée dans œufs, lentilles, poissons …

- Essentiel

- Apolaire

Fonction thio-éther (fonction thiol substituée par un méthyle)

7. Les diacides aminés et leurs dérivés (non essentiels) :

• Acide Aspartique =Aspartate (Asp, D)

- Ionisable.

- Le plus acide des AA.

- Chargé négativement.

- Formé par réaction de transamination à partir de l’oxaloacétate.

- Intermédiaire pour la biosynthèse des bases pyrimidiques (cytosine, thymine, uracile), de la néoglucogenèse et du cycle de l’urée (à l’état libre).

- Polaire.

2 ème fonction acide carboxylique. (→diacide)

• Acide glutamique = Glutamate (Glu, E)

- Ionisable.

- Chargé négativement.

- Neurotransmetteur excitateur du SNC à l’état libre.

- Précurseur du GABA (neurotransmetteur inhibiteur du SNC).

- On doit avoir un équilibre entre le glutamate (excitateur) et le GABA (inhibiteur) sinon épilepsie, ischémie cérébrale…

- Transporteur dans la biosynthèse des AG.

- Non essentiel

- Polaire

2 ème fonction acide carboxylique. (→diacide)

• Asparagine (Asn, N)

- Cible de N-glycosylation : Modification présente surtout au niveau des glycoprotéines

- Non essentiel

- Polaire (hydrophile ++)

fonction amide

Glutamine (Gln, Q)

- Donneur d’azote très important pour la synthèse des bases puriques et pyrimidiques et d’autres AA.

- A l’état libre : rôle de détoxification après l’effort dans le muscle.

- Intervient dans le métabolisme de l’ammoniac.

- Permet au rein de diminuer l’acide.

- Non essentiel

- Polaire (hydrophile ++)

Fonction amide

8. AA basiques :

• Lysine (Lys, K)

- Ionisable

- Elle peut subir beaucoup de modifications post traductionnelles type méthylation, ubiquitination, acétylation, sumoylation, hydroxylation…

- Hydroxylation possible en 5 via la lysyl-hydroxylase (en présence d’acide ascorbique =Vit C , d’O2 et d’α-cétoglutarate).

- Sert à la régulation de l’expression des gènes.

- Essentiel

- Polaire

Fonction amine supplémentaire

• Arginine (Arg, R)

- Ionisable

- AA le plus basique (grâce au groupement guanidium)

- Précurseur métabolique de la créatine (fonctionnement muscle) et de l’oxyde nitrique (dilatation vaisseaux)

- Elle est formée au cours de l’uréogenèse hépatique chez adulte et va être transformée en urée.

- Intervient dans le cycle de l’urée.

- ½ essentiel

- Polaire

Groupement guanidium

• Histidine (His, H)

- Ionisable

- Rôle important dans la structure et le fonctionnement de certaines protéines : métalloprotéines. Elle permet la formation de liaisons de coordinations avec certains ions métalliques:

- Précurseur de l’histamine (vasodilatateur). La vasodilatation provoque l’acidité gastrique.

- essentiel

- Polaire (hydrophile ++)

Groupement imidazole

II.B. CATABOLISME DES AA PROTEINOGENES

- La protéine a une durée de vie limitée, ses modes de dégradation sont variables.

- 2 étapes du catabolisme :

1. Libération du groupement α-aminé sous forme d’ammoniac qui va rentrer dans le cycle de l’urée : détoxification NH3

2. Libération et dégradation du squelette carboné qui servira à la formation de glucose ou de corps cétoniques.

On distingue donc 3 grands groupes d’AA : Glucoformateurs (glucogéniques) : A l’origine de molécules de la néoglucogenèse : α-cétoglutarate, oxaloacétate, fumarate, succinyl-coA et pyruvate… Pour produire du glucose. = Tous les AA sauf Leucine et lysine. (apprendre juste que lysine et leucine n’y sont pas, par déduction cela permet de savoir les autres)

Cétogènes (cétoniques): Leur dégradation fournit de l’acétyl coA ou de l’acétoacétyl coA qui peuvent entrer dans la voie de la cétogenèse = Leucine et lysine

Glucoformateurs et cétogènes : Tyrosine, phénylalanine, tryptophane et isoleucine (mémo : WYFI)

II.C. LES AA RARES

Ils sont directement incorporés lors de la traduction. → Protéinogènes

• Pyrrolysine (Pyl, O)

- Uniquement chez les archéobactéries

- Dérivée métabolique de la lysine avec un groupement pyrroline

- Présent dans les protéines impliquées dans le métabolisme du méthane.

- Codée par le codon UAG

• Sélénocystéine (Sec, U)

- Structure proche cystéine avec atome de souffre remplacé par un sélénium.

- Dérivée métabolique de la sérine par substitution du radical hydroxyle (-OH) par un sélénium via la sélénocystéine synthase.

La transformation se fait directement sur l’ARNt au moment de la traduction.

- Si manque de Sélénium : cardiomyopathie, infertilité masculine et vieillissement précoce.

- Présente dans les sélénoprotéines dont certaines ont un rôle dans la contraction musculaire.

Si mutation : dystrophie musculaire congénitale avec une myopathie.

- Retrouvé dans les enzymes jouant un rôle important dans les systèmes d’oxydo-réduction, en particulier dans les systèmes antioxydants (exemples : glutathion peroxydase, formate déshydrogénase…)

- Codée par codon UGA chez procaryotes et eucaryotes, reconnu par un ARNt spécifique

III. PROPRIÉTÉS ACIDO BASIQUES DES AA

III.A. CARACTERE AMPHOTERE

- Un AA peut se comporter à la fois comme un acide et une base, car tous les AA possèdent au moins deux groupements ionisables, ils sont dits amphotères :

Groupement carboxyle COOH : se comporte comme un acide faible et libère un proton H+ (devient COO- ) en milieu basique. C’est le groupement ionisable auquel est associé le pKa1

Groupement amine NH2 : se comporte comme une base faible et capte un proton H+ (devient NH3 + ) en milieu acide. C’est le groupement ionisable auquel est associé le pKa2

- La forme non ionisée (c’est-à-dire COOH et NH2) d’un AA n’existe pas en solution aqueuse.

- Il y a une variation des équilibres entre les formes ionisées en fonction du pH de la solution :

- A pH faible (acide) on ajoute tous les H possibles, et à pH élevé (basique) on les enlève.

- C’est toujours le COOH du squelette carboné qui va donner son H+ en 1er .

III.B. POINT ISOELECTRIQUE (PHI)

- On appelle pH isoélectrique (pHi) le pH tel que l’AA est complètement ionisé c’est à dire sous forme NH3+ et COO- : il porte autant de charges positives que de charges négatives.

L’AA est appelé : ion dipolaire : zwitterion et a une charge nette = 0 (les charges + et – se compensent). 

III.C. PKA

- Le pKa correspond à la valeur du pH pour laquelle 50% des molécules ont un groupement dissocié et 50% ont un groupement non dissocié.

pKa1 (acide) du groupement α-COOH, proche de 2 pour tous les AA

pKa2 (basique) du groupement α-NH2, proche de 9-10 pour tous les AA

pKaR = pKa de la chaîne latérale pour les 7 AA à chaine latérale (R) ionisable (Rappel : C,Y,H,K,R,D,E).

- Pour suivre l’état d’ionisation de l’AA en fonction du pH on fait une courbe de titration (on ajoute ou on retire graduellement des protons).

Chaque AA possède une courbe de titration et un pHi propre.

- Cette courbe permet de :

Mesurer le pKa de chaque groupement ionisable (+ le pKa est faible + l’acide est fort).

Prédire la charge électrique des AA à un pH donné.

Il existe 2 zones tampons pour les AA à chaîne latérale non ionisable.

Il existe 3 zones tampons pour les AA à chaîne latérale ionisable.

Le pHi se calcule en faisant la moyenne des pKa autour de la forme zwiterrion :

Diacides aminés (E et D) : pHi faible ≃ 3

Cystéine : pHi ≃ 5

AA neutres : pHi ≃ 6

AA basiques : pHi élevé (>7)

Histidine ≃ 7,6

Si pH < pHi → AA chargé +

Si pH > pHi --> AA chargé -

– Si pH=pHi → AA chargé 0

III.D. CAS DES AA A CHAINES LATERALES IONISABLES COOH

Remarque : les R de la sérine et de la thréonine sont ionisables mais à partir de pH=13 : Elles ne sont donc jamais sous forme ionisée dans nos cellules. (pas à pH physiologique)

Rappel: Pour le calcul du pHi il ne faut prendre en compte que les deux valeurs entourant le dipôle A0.

→Donc pour calculer le phi d’un AA à chaine latérale non ionisable : Phi=PK1+PK2/2

→Pour calculer le Phi d’un AA à chaine latérale ionisable : Phi=PK1+PK2/2 ou Phi=PK1+PKR/2 ou Phi=PK2+PKR/2 suivant quelles valeurs de PKa entoure A0. 

IV. AUTRES PROPRIÉTÉS DES AA

IV.A. ISOMERIE OPTIQUE

Tous les AA courants sauf la glycine possèdent au moins 1 carbone asymétrique (Cα). Ils existent donc sous 2 formes (énantiomères) non superposables (image en miroir) : isomère D et L.

Les AA sont donc des molécules chirales optiquement actives (sauf glycine).

➔ Les AA naturels appartiennent à la série L

ATTENTION : APPARTENIR A LA SERIE L NE SIGNIFIE PAS QUE LE POUVOIR ROTATOIRE EST LEVOGYRE.

V. ROLE BIOLOGIQUE DES AA PROTÉINOGÈNES

Certains des AA ont, en plus, des fonctions sous leur forme libre :

- Action biologique :

o Gly, Glu : neurotransmetteurs (Glycine = inhibiteur, Glutamate = excitateur) ↳ Un déséquilibre entre ces 2 AA peut jouer un rôle dans l’épilepsie.

o Gln : La Glutamine à un rôle important dans l'élimination d'ammoniac: uréogenèse hépatique et ammoniogenèse rénale.

- Substrats énergétiques

o Catabolisme des ac. ⍶-aminés proteinogène qui passe par

▪ Libération du groupement α-aminé sous forme d’ammoniac qui va rentrer dans le cycle de l’urée : détoxification NH3

▪ Libération et dégradation du squelette carboné qui servira à la formation de :

o Glucose ⟾ On parlera alors de AA glucoformateur

o Corps cétoniques ⟾ On parlera alors de AA cétogènes

Rq : Certains AA peuvent être à la fois glucoformateurs et cétogènes

- Précurseurs de molécules d’intérêt biologique : Intermédiaires métaboliques :

Arg, Gly : créatine → (Ressource énergétique dans le muscle)

La créatine est synthétisée dans le foie, elle passe la circulation sanguine pour aller dans le muscle squelettique dans lequel 95% de la créatine est stockée. Elle est alors transformée en phosphocréatine via la créatine kinase, elle sera ensuite déphosphorylée pour produire de l’ATP qui sera utilisée par le muscle.

• Cycle de l’urée. Hormones :

➢ Phe → Tyr : catécholamines, mélanine et hormones thyroïdiennes

Les hormones thyroïdiennes sont synthétisées dans la thyroïde en présence d’iode d’abord sous forme T4 puis T3 par déiodisation grâce à la désiodase.

VI. TECHNIQUES D’ANALYSE DES AA

VI.A. L’ELECTROPHORESE

- Séparation des molécules par champ électrique, les AA migrent vers la charge opposée à la leur, qui dépend du pH de la solution.

La vitesse de migration dépend de l’écart entre le pH et le pHi de l’AA ainsi que de son poids moléculaire : (A connaitre par cœur)

AA chargé - : migre vers l'anode

AA non chargé : migre pas

AA chargé + : migre vers le cathode